Опубликовать статью

Информационное партнерство

Инфоресурсы

Контакты

«

ТОМ 24, СТ. 57 (стр. 771-802)   |   19 апреля 2023 г.   

»

Фундаментальные исследования » Экспериментальная токсикология

Современные методы качественного и количественного анализа зоотоксинов в рамках фармакокинетических исследований (Обзор)

Юдина Н.С., Астафьева О.В., Лукша В.В., Никифоров А.С., Чепур С.В.

Федеральное государственное бюджетное учреждение Государственный научно-исследовательский испытательный институт военной медицины Министерства обороны Российской Федерации, 195043, Санкт-Петербург, ул. Лесопарковая д. 4

Резюме

Большое разнообразие ядовитых животных в природе, а также широкий спектр биологических эффектов их ядов, послужили основой для возникновения и роста интереса к токсинам животного происхождения. Исследовательские группы по всему миру в настоящее время продолжают выделять все новые биологически активные токсины ядов животных, имеющие высокий потенциал в рамках разработки новых лекарственных препаратов. Обнаруженная высокая фармакологическая активность соединений, содержащихся в ядах животных, способствовала росту числа созданных на их основе средств. Важным этапом при разработке любого препарата являются фармакокинетические исследования для установления эффективности и безопасности активного вещества. Исследования зависимости терапевтического и токсического эффектов от концентрации вещества, а также установление места накопления, периода выведения, биодоступности и других характеристик проводят с помощью физико-химических методов анализа. Применяемые в таких исследованиях методы должны характеризоваться высокой чувствительностью, отсутствием ложноположительных и ложноотрицательных результатов, высокой степенью достоверности и воспроизводимости полученных результатов. К современным методам, соответствующим этим требованиям, можно отнести хроматографические методы анализа, вестерн-блоттинг, ферментно-связанный иммуносорбентный анализ (ELISA), спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР) и др. Наиболее распространенным и универсальным является метод тандемной масс-спектрометрии (ТМС) - современный высокоточный и высокочувствительный способ идентификации соединений, в том числе токсинов ? как низкомолекулярных, так и белковой природы. ТМС обладает преимуществом в сравнении с иммунологическими методами анализа по степени достоверности, позволяет работать с различными матрицами и имеет бóльшую значимость при количественном анализе препаратов на основе зоотоксинов.


Ключевые слова

зоотоксины; лекарственные средства; физико-химические методы анализа; хроматография; масс-спектрометрия; белки; пептиды

Список литературы

1. Stepensky D. Pharmacokinetics of toxin-derived peptide. Toxins 2018; 10: 483


2. Ballard P., Brassil P., Bui K. H. [et al.] Metabolism and pharmacokinetic optimization strategies in drug discovery. In book: Drug discovery and development, 2013: 135-144


3. Lundanes E., Reubsaet L., Greibrokk T. Chromatography: basic principles, sample preparations and related methods. John Wiley & Sons. USA; 2013: 224.


4. Cummins P.M., Rochfort K.D., O?Connor B.F. Ion-exchange chromatography: Basic Principles and application. Methods Mol Biol. 2017; 1485: 209-223.


5. Федотов П.С., Малофеева Г.И., Савонина Е.Ю. [и др.] Твердофазная экстракция органических веществ: нетрадиционные методы и подходы. Журнал аналитической химии. 2019; 74(3): 163-172.


6. Катаев С.С., Дворская О.Н. Cравнение эффективности твердофазной экстракции лекарственных и наркотических веществ из крови для патронов со смешанной фазой некоторых брендов. Фармация и фармакология. 2017; 5(6): 543-555.


7. Liang S-Y., Shi F., Zhao Y-G. [et al.] Determination of local anesthetic drugs in human plasma using magnetic solid-phase extraction coupled with high-performance liquid chromatography. Molecules 2022; 27: 5509.


8. Liu Y. A photothermally responsive nanoprobe for bioimaging based on Edman degradation. Nanoscale. 2016; 8(20): 10553-10557.


9. Huang Y., Mou S., Wang Y. [et al.] Characterization of antibody−drug conjugate pharmacokinetics and in vivo biotransformation using quantitative intact LC-HRMS and surrogate analyte LC-MRM. Anal. Chem. 2021; 93: 6135−6144.


10. Finley S. D., Engel-Stefanini M., Imoukhuede P. [et al.] Pharmacokinetics and pharmacodynamics of VEGF-neutralizing antibodies BMC. Systems Biology. 2011; 5:193.


11. Wang M., Gong Q., Liu W. [et al.] Applications of capillary electrophoresis in the fields of environmental, pharmaceutical, clinical, and food analysis (2019-2021). J Sep Sci. 2022; 45(11): 1918-1941.


12. Bagheri M., Hancock R.E. High-performance liquid chromatography and mass-spectrometry based design of proteolytically stable antimicrobial peptides. Methods Mol Biol. 2017; 1548:61-71.


13. Chew T.L., Ida I. M. Special Topics in Bioprocess Engineering Volume I. Univision press SDN, BHD. Malaysia; 2006: 224.


14. Cummins P.M., Rochfort K.D., O?Connor B.F. Ion-exchange chromatography: Basic Principles and application. Methods Mol Biol. 2017; 1485: 209-223.


15. Černý M., Skalak J., Cerna H. [et al.] Advances in purification and separation of posttranslationally modified proteins. Journal of proteomics. 2013; 92: 2-27.


16. Farmerie L., Rustandi R.R., Loughney J.W. [et al.] Recent advances ib isoelectric focusing of proteins and peptides. J. Chromatogr A. 2021; 1651: 462274.


17. Lee P.Y., Saraygord-Afshari N., Low T.Y. The evolution of two-dimensional gel electrophoresis-from proteomics to emerging alternative applications. J. Chromatogr A. 2020; 1651: 460763.


18. Loquet A., Bardiaux B., Gardiennet C. [et al.] 3D structure determination of the Crh protein from highly ambiguous solid-state NMR restraints. Journal of the American Chemical Society. 2008; 130(11): 3579-3589.


19. Nguyen L.M., Roche J. High-pressure NMR techniques for the study of protein dynamics, folding and aggregation. J Magn Reson. 2017;277: 179-185.


20. Arbogast L. W., Delaglio F., Tolman J.R. [et al.] Selective suppression of excipient signals in 2D 1 H-13 C methyl spectra of biopharmaceutical products. Journal of biomolecular NMR. 2018; 72(3-4): 149-161.


21. Wu D. H., Chen A. D., Johnson C. S. An improved diffusion-ordered spectroscopy experiment incorporating bipolar-gradient pulses. Journal of magnetic resonance, Series A. 1995; 115(2): 260-264.


22. Caprio V., McLachlan A.S., Sutcliffe O.B. [et al.] Structural Elucidation of Unknowns: A Spectroscopic Investigation with an Emphasis on 1D and 2D 1H Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy. Chemistry: Bulgarian Journal of Science Education. 2018; 27(2): 223-234.


23. Guleria A., Kumar A., Kumar U. [et al.] NMR Based Metabolomics: An Exquisite and Facile Method for Evaluating Therapeutic Efficacy and Screening Drug Toxicity. Curr Top Med Chem. 2018; 18(20): 1827-1849.


24. Van Steendam K., De Ceuleneer M., Dhaenens M. [et al.] Mass spectrometry-based proteomics as a tool to identify biological matrices in forensic science. International journal of legal medicine. 2013; 127(2): 287-298.


25. Van den Broek I., Niessen W. M. A., van Dongen W. D. Bioanalytical LC-MS/MS of protein-based biopharmaceuticals. Journal of Chromatography B. 2013. 929: 161-179.


26. Yadav R.K., Tiwari A.K., Saklani R. HPLC method for simultaneous estimation of paclitaxel and baicalein: Pharmaceutical and pharmacokinetic applications. 2022; 14(14): 1005-1020


27. Gillet L. C., Leitner A., Aebersold R. Mass spectrometry applied to bottom-up proteomics: entering the high-throughput era for hypothesis testing. Annual review of analytical chemistry. 2016; 9: 449-472.


28. Shaw J. B., Li W., Holden W.W. [et al.] Complete protein characterization using top-down mass spectrometry and ultraviolet photodissociation. Journal of the American Chemical Society. 2013; 135(34): 12646-12651.


29. Schneider M., Belsom A., Rappsilber J. Protein tertiary structure by crosslinking/mass spectrometry. Trends in biochemical sciences. 2018; 43(3): 157-169.


30. Drenth J. Principles of protein X-ray crystallography. Springer Science & Business Media. New York, NY; 2007: 332.


31. Valavanidis A. Predicting 3D Protein Structure by Computational Approach from Amino Acid Sequence. A leap forward in solving the classic problem of biochemistry.2020.Available at: https://www.researchahgate.net/publication/339253934_Predicting_3D_Protein_Structure_by_Computational_Approach_from_Amino_Acid_Sequence._A_leap_forward_in_solving_the_classic_problem_of_biochemistry.


32. Zhou W., Apkarian R., Wang Z.L. [et al.] Fundamentals of scanning electron microscopy (SEM). In book Scanning microscopy for nanotechnology. Springer. New York, NY; 2006: 1-40.


33. Carpenter A.C., Paulsen I.T., Williams T.C. Blueprints for biosensors: design, limitations, and applications. Genes. 2018; 9: 375.


34. Southwest Center for Microsystems Education (SCME) Available at: App_BioMEM_PK14_PG_August2017.19


35. Swartz. M. HPLC detectors: a brief review. Journal of Liquid Chromatography & Related Technologies. 2010; 33(9-12): 1130-1150.


36. ОФС.1.2.1.2.0005.15 Высокоэффективная жидкостная хроматография. Государственная фармакопея Российской Федерации. XIII издание. М., 2015. Available at: http://docs.cntd.ru/document/420323733


37. Vincent S.G., Cunningham P.R., Stephens N.L. [et al.] Quantitative densitometry of proteins stained with coomassie blue using a Hewlett Packard scanjet scanner and Scanplot software. Electrophoresis. 1997; 18(1): 67-71.


38. Ghosh R., Gilda J.E., Gomes A.V. The necessity of and strategies for improving confidence in the accuracy of western blots. Expert review of proteomics. 2014; 11(5): 549-560.


39. Ramprasad M.P. Analytical and Formulation Development Road Map for protein Therapeutics. In book: Reference Module in Chemistry, Molecular Sciences and Chemical Engineering. aTyr Pharma. Elsevier. San Diego, CA, United States; 2017: 198-215


40. ОФС.1.7.2.0035.18 Пептидное картирование. Государственная фармакопея Российской Федерации. XIV издание. М., 2018. Available at: http://docs.cntd.ru/document/554199346.


41. Ni J., Ouyang H., Aiello M. [et al.] Microdosing assessment to evaluate pharmacokinetics and drug metabolism in rats using liquid chromatography-tandem mass spectrometry technology. Pharm. Res. 2008; 25(7): 1572-1582


42. Пархомчук В.В., Петрожицкий А.В., Игнатов М.М. [и др.] Центр коллективного пользования «Ускорительная масс-спектрометрия НГУ-ННЦ». Сибирский физический журнал. 2022; 17(3) :89-101.

Журнал основан 16 ноября 2000г.
Выдано Министерством РФ по делам печати, телерадиовещания и средств массовых коммуникаций

(c) Перепечатка материалов сайта Medline.Ru возможна только с письменного разрешения редакции